Protéine vient du grec protos, qui veut dire premier. Elles résultent de l’assemblage des acides aminés en une chaîne linéaire non ramifiée. Les protéines existent dans deux états, et appellent conformation. Le premier état correspond aux protéines globulaires. Exemple : La plupart des enzymes comme le lysozyme, les hormones et les anticorps sont des protéines globulaires. Le deuxième correspond aux protéines fibreuses : Exemple : La kératine, la soie et le collagène.

Les protéines présentent une grande diversité de fonction :

a) le mouvement

Les bactéries se meuvent à l’aide de cils et de flagelles. Les cellules eucaryotes multicellulaires disposent de muscles squelettiques. Les activités locomotrices dépendent de mouvements coordonnés d’assemblage de protéines fibreuses, qui se trouvent être l’actine et la myosine.

b) Les fonctions mécaniques

Les fonctions mécaniques sont aussi assurées par des protéines fibreuses chez les bactéries ; ces protéines se situent dans la paroi cellulaire, où elles ont aussi un rôle structural. Chez les organismes eucaryotes multicellulaires, les fonctions mécaniques sont assurées par le collagène. Il est présent dans la peau, les tendons les cartilages, les os et les dents. Ces protéines fibreuses fournissent aux tissus une grande résistance à la traction.

c) Le transport et le stockage

Beaucoup de molécules et d’ions sont transportés dans le sang par des protéines. Exemple : L’hémoglobine est la protéine qui assure le transport de l’oxygène chez les vertébrés. On trouve aussi les férritines qui transportent et stockent le fer dans l’organisme.

d) La catalyse enzymatique

Les enzymes sont des catalyseurs protéiques de type globulaire. Elles sont capables de multiplier les vitesses de réaction par des facteurs allant jusqu’à 1012. Leur efficacité et spécificité font d’elles des molécules-clé du métabolisme.

e) la protection

Les anticorps sont des protéines qui interviennent dans la destruction des cellules étrangères.

f) Le traitement de l’information

Les neurones répondent à des signaux grâce à des récepteurs protéiques, situés à leur surface. Toutes ces propriétés sont dues à relation, structure, et fonctions très précises entre chaque protéine et autres molécules – comme l’image d’une clé dans une serrure. Cette reconnaissance est permise grâce à la structure spatiale de la protéine qui ménage à sa surface des endroits dans lesquels les autres molécules peuvent s’insérer.

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La biologie moléculaire est une discipline scientifique au croisement de la génétique, de la biochimie et de la physique, dont l’objet est la compréhension des mécanismes de fonctionnement de la cellule au niveau moléculaire.

Plan du cours Biologie Moléculaire

Partie I : La structure des acides nucléiques

Chapitre 1 : Molécules simples

1.1 Phosphates
1.2 Ribose, désoxyribose
1.3 Purine, Pyrimidine
1.4 Bases puriques
1.5 Bases pyrimidiques
1.6 Nucléosides et nucléotides
1.7 Nomenclature des unités nucléotidiques
1.8 Adénosine
1.9 Désoxyguanosine
1.10 Uridine MonoPhosphate
1.11 Désoxythymidine MonoPhosphate
1.12 Adénosine Tri Phosphate
1.13 Désoxycytidine Tri Phosphate
1.14 Liaisons hydrogène
1.15 Hybridation A – T
1.16 Hybridation G – C

Chapitre 2 : Les acides nucléiques

2.1 Acide ribonucléique
 2.2 Les extrémités 5’ et 3’ d’un acide nucléique
 2.3 Structure secondaire du RNA
 2.4 Acides ribonucléiques
 2.5 Acide désoxyribonucléique
 2.6 La double hélice (modèle rubans)
 2.7 La double hélice (travers)
 2.8 La double hélice (axe)
 2.9 Surenroulement
 2.10 Nucléosome
 2.11 Fibre de chromatine
 2.12 Condensation et hydrolyse des nucléotides
2.13 Complémentarité des bases

Partie II : Biosynthèse des macromolécules

Chapitre 3 : DNA Définitions

3.1 La double hélice
3.2 Séquence d’un gène (apoA-II)
3.3 Gène
3.4 Expression d’un gène

Chapitre 4 : La transcription

4.1 Transcription
4.2 Promoteur
4.3 Brins sens et antisens
4.4 Régulation de l’expression
4.5 Cis et trans régulateurs
4.6 DNA binding proteins
4.7 Interaction Protéine DNA
4.8 Récepteurs nucléaires
4.9 Régulation du jeûne
4.10 Régulation de l’effort
4.11 RNA polymérase II
4.12 Initiation de la transcription
4.13 Liaison TFIID sur le DNA
4.14 Régulation de la RNA polymérase
4.15 Elongation de la transcription
76 4.16 Elongation de la transcription
 4.17 Discontinuité des gènes
4.18 Exon
4.19 Exon 1
4.20 Fin de la transcription
4.21 Modifications du transcrit
4.22 Enzyme coiffante
4.23 Coiffe d’un messager
4.24 Queue polyA
4.25 Le transcrit primaire
4.26 Excision – épissage
4.27 Formation du lasso
4.28 Epissages alternatifs
4.29 Maturation des RNA ribosomiques
4.30 Stabilité du messager
4.31 Messager

Chapitre 5 : La traduction

5.1 Traduction
5.2 Expression d’un gène
5.3 Signifiants
5.4 Codon
5.5 Code génétique
5.6 Code génétique
5.7 Code dégénéré
5.8 Ribosome eucaryote
5.9 Polyribosome
5.10 RNA de transfert (trèfle)
5.11 RNA de transfert (ruban)
5.12 Activation d’un acide aminé
 5.13 Sérine tRNA synthétase
5.14 Cystéine tRNA synthétase
5.15 Initiation de la traduction
5.16 Cadre de lecture
5.17 Elongation de la traduction
5.18 Incorporation d’un acide aminé
5.19 Transfert du peptide
5.20 Translocation des codons
5.21 Liaisons riches en énergie
5.22 Terminaison de la traduction
5.23 Signal-peptide
5.24 Polyribosomes liés
5.25 Carboxylation de l’acide glutamique
 5.26 Modifications post-traductionnelles

Chapitre 6 : La réplication

6.1 Réplication
6.2 Le cycle cellulaire
6.3 Chromatine et ADN
 6.4 Réplication semi-conservative
6.5 Synthèse et hydrolyse du DNA
6.6 DNA polymérase
6.7 DNA polymérase (exonucléase 3’→5’)
6.8 DNA polymérase : fonction d’édition
6.9 Boucle de réplication
6.10 Fourche de réplication
6.11 Topoisomérase I
6.12 Primase
6.13 DNA ligase
6.14 Télomérase

Chapitre 7 : La réparation

7.1 Réparation
7.2 Systèmes de réparation du DNA
7.3 Bases endommagées
7.4 Excision de base
7.5 Mésappariements
7.6 Transmission du mésappariement
7.7 Excision de fragment long
7.8 Modèle Holliday
7.9 Coupure du double brin
7.10 Crossing-over

Partie III : Les événements génétiques

 Chapitre 8 : Substitutions

8.1 Substitution
8.2 Somatique, germinale
8.3 Faux-sens, non-sens
8.4 Polymorphisme Xba I de l’apoB
8.5 Marqueur génétique

Chapitre 9 : Mutations

9.1 Mutation
9.2 Mutation Arg3500→Gln de l’apoB-100

Chapitre 10 : Insertions – délétions

10.1 Délétion
10.2 Décalage du cadre de lecture
10.3 Délétion Phe 508 de CFTR
10.4 Délétion de l’exon 9 de la lipoprotéine-lipase
10.5 Mutation d’un site d’épissage
10.6 Insertion

Chapitre 11 : Transpositions

11.1 Transposition
11.2 Séquence Alu
11.3 Virus
11.4 Cycle d’un rétrovirus

11.5 Duplication de gène
11.6 Pseudogène
11.7 Conversion de gène

Partie IV : L’évolution

Chapitre 12 : Divergence
12.1 Divergence

Chapitre 13 : Familles de gènes
 13.1 Famille de gènes
13.2 Gènes des β-globines
13.3 Famille des β-globines

Partie V : Le DNA au laboratoire

Chapitre 14 : Méthodes d’étude
14.1 Extraction et purification du DNA
14.2 Synthèse d’un cDNA
14.3 Electrophorèse de DNA
14.4 Hae III (enzyme de restriction)
14.5 EcoR I
14.6 Polymorphisme de restriction
 14.7 Polymorphisme Msp I de l’apoA-II
14.8 Cartes de restriction
14.9 Hybridation d’une sonde
14.10 Calcul de la Tm
14.11 Sonde hybridée
 14.12 Sonde spécifique d’allèle (ASO)
14.13 Southern blot
 14.14 PCR
14.15 Didésoxyadénosine triphosphate
14.16 Réaction de séquence
 14.17 Séquençage d’ADN
14.18 Gel de séquence

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